Resumen

El trabajo abordó el mecanismo molecular de los sitios de unión y las fuerzas impulsoras de la renina con la chikusetsusaponina IV y la momordin IIc mediante el acoplamiento molecular y el cálculo de la energía libre a partir de la estructura cristalina. El resultado demostró que la renina y las saponinas se acoplaban bien. Como muestra el software LigPlot, que analiza los enlaces de hidrógeno y el efecto hidrófobo entre la renina y las saponinas, los residuos de aminoácidos como Ser230, Tyr85 y Tyr201 forman los enlaces de hidrógeno, siendo S3sp, S3 y S2′ las bolsas activas. Además, existen interacciones hidrofóbicas relativamente fuertes de la renina con las saponinas en S3sp, S3, S2, S1, S1′ y S2′, siendo Gly228, Val36, Ala229, Gln19, Met303, Gln135, Ser41, Ile137, Asp38, Arg82 y Tyr83 los aminoácidos clave. La dinámica alcanzó el equilibrio tras unos 1000 ps de simulación con desviaciones medias cuadráticas medias de 0,222 nm y 0,217 nm. El área de superficie de Poisson-Boltzmann de mecánica molecular (MM-PBSA) arrojó una energía de enlace total de -1,10812 kcal/mol y -39,0587 kcal/mol para los dos complejos, respectivamente, a la que contribuyeron principalmente las energías de interacción electrostática y de van der Waals, y el enlace se vio fuertemente desfavorecido por la energía de solvatación polar, una confirmación más de que la momordin IIc tiene un enlace de hidrógeno y un efecto hidrófobo más fuertes en la inhibición de la renina que la chikusetsusaponina IV.

• Materias:Reacciones químicas Electroquímica Biología molecular Química analítica Química de los alimentos
• Subjects:Chemical reactions Electrochemistry Molecular biology Analytical chemistry Food chemistry
• Palabras claves:renina, saponinas, chikusetsusaponina iv, efecto hidrofóbico, momordin iic, energías de interacción van der waals, área superficial boltzmann, residuos de aminoácidos, cálculo de energía libre, aminoácidos clave
• Keywords:renin, saponins, chikusetsusaponin iv, hydrophobic effect, momordin iic, van der waals interaction energies, boltzmann surface area, amino acid residues, free energy calculation, key amino acids