La lipasa de Candida rugosa es una enzima de uso alimentario muy utilizada en la industria láctea para hidrolizar la grasa de la leche. La enzima se emplea principalmente para modificar la longitud de la cadena de ácidos grasos, lo que mejora el sabor. Se investigaron las actividades hidrolíticas de la lipasa de C. rugosa (de origen fúngico) en sus formas libre e inmovilizada a diferentes valores de pH y temperatura. El principal objetivo de este estudio era comprender cómo los diferentes materiales de soporte (Celite-545, Sephadex G-25 y quitosano) y las técnicas de inmovilización alteran la actividad y la estabilidad de la lipasa. Nuestros resultados indicaron que la actividad hidrolítica aumentaba significativamente con la inmovilización en Celite-545. En general, la inmovilización produjo mejoras considerables en la estabilidad de la enzima con variaciones de pH y temperatura. La inmovilización en Celite-545 produjo la mayor eficiencia catalítica. Se observaron notables mejoras en la recuperación y reutilización de las lipasas inmovilizadas. Comparativamente, el procedimiento de inmovilización en acetona dio lugar a actividades más elevadas que la inmovilización en alcohol. En conclusión, la actividad de la lipasa de C. rugosa mejoró significativamente cuando se inmovilizó en Celite-545 utilizando acetona como disolvente de adsorción.
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