Los iones de cobre en los sitios activos de varias proteínas/enzimas interactúan con fenoles y quinonas, y esta interacción está asociada a la reactividad de las enzimas. En este estudio se ha examinado la especiación del Cu2 con los ligandos fenolato iminodiacético/hidroquinonato mediante potenciometría de pH. Los resultados revelan que el ligando de fenol iminodiacético forma complejos mononucleares con el Cu2 a pHs ácidos y alcalinos, y un complejo binuclear de Ophenolate-brida a un rango de pH de 7 a 8,5. El ligando binuclear de hidroquinona sólo forma complejos 2 :1 entre el metal y el ligando en solución. Los valores pK de la protonación del oxígeno fenolato de los dos ligandos se reducen unas 2 unidades tras la complejación con el ion metálico y se aproximan a los valores pK del oxígeno fenol tirosina que interactúa con el cobre en las enzimas de cobre.
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