Resumen

La agregación de transtiretina (TTR) se ha caracterizado como responsable de varias enfermedades amiloides. La espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier (FTIR), la fluorescencia y la microscopía de fuerza atómica (AFM) se utilizan para investigar los cambios en la estructura secundaria de la transtiretina, inducidos por la desnaturalización térmica y la interacción con pentobarbital. El análisis espectral reveló una fuerte extinción estática de la fluorescencia intrínseca de la TTR por el pentobarbital con una constante de unión (K) estimada en . La técnica de autodesconvolución de Fourier (FSD) se utiliza para evaluar los cambios de intensidad en los espectros de las bandas componentes en las regiones de amida I y amida II debido a los cambios en la concentración de pentobarbital en el complejo proteico. Los aumentos de las intensidades relativas de los picos a 1614 cm y 1507 cm se deben al aumento de las concentraciones de pentobarbital, lo cual está vinculado a la formación de oligómeros en la proteína.

• Materias:Ionización Espectrofotometría Fluidos de perforación Análisis fluorimétrico Farmacocinética metabolómica
• Subjects:Ionization Spectrophotometry Drilling fluids Fluorimetric analysis Metabolomic pharmacokinetics
• Palabras claves:Transtiretina; Agregación; Enfermedades amiloides; Espectroscopia FTIR; Fluorescencia; Microscopia de fuerza atómica
• Keywords:Transthyretin; Aggregation; Amyloid diseases; FTIR spectroscopy; Fluorescence; Atomic force microscopy