Resumen

La tirosinasa del ñame se ha convertido en una enzima económicamente esencial debido a su facilidad de purificación y a la abundante disponibilidad de tubérculos de ñame. Sin embargo, no se ha informado de una caracterización bioquímica y biofísica eficaz de la tirosinasa del ñame. En el presente estudio, se estudió la interacción de la tirosinasa del ñame (Amorphophallus paeoniifolius) con moléculas como la crocina (Crocus sativus), la hidroquinona y el ácido kójico. Se emplearon técnicas de resonancia de plasmón superficial (SPR), espectroscopia de fluorescencia y dicroísmo circular para determinar las afinidades de unión y los cambios en las estructuras secundarias y terciarias de la tirosinasa del ñame en presencia de cuatro pequeñas moléculas relevantes. La hidroquinona y la crocina mostraron afinidades de unión muy bajas, de 0,24 M y 0,0017 M. Debido a sus aparentes débiles interacciones, se utilizaron experimentos de competencia para determinar con mayor precisión las afinidades de unión. Las interrelaciones estructura-función pueden correlacionarse con gran detalle mediante este estudio, y los resultados pueden compararse con los de otras tirosinasas disponibles.

• Materias:Aceites y grasas comestibles Proteínas Toxicidad Enfermedades fitoquímicos
• Subjects:Oils and fats edible Proteins Toxicity Diseases phytochemicals
• Palabras claves:tirosinasa del ñame, técnicas de dicroísmo circular, resonancia de plasmón superficial, interacción débil aparente, estructura del ñame, interacción del ñame, caracterización del ñame, facilidad de purificación, pequeñas moléculas relevantes, afinidad
• Keywords:yam tyrosinase, circular dichroism techniques, surface plasmon resonance, apparent weak interaction, structure of yam, interaction of yam, characterization of yam, ease of purification, relevant small molecules, affinity