Introducción: Las amplias aplicaciones de las enzimas lipolíticas en diversos procesos industriales han llevado a un mayor interés en esterasas con características distintivas. Los termófilos son una fuente prometedora de esterasas con estabilidad térmica y química inherente. La esterasa de Thermoanaerobacter tengcongensis (TTE) es una de esas esterasas con potencial termoestable; sin embargo, su resistencia a los desnaturalizantes de proteínas, los detergentes y los estudios de acoplamiento molecular aún no se han caracterizado por completo. Objetivo: Por lo tanto, este estudio investigó los efectos in vitro e in silico de la urea y el dodecilsulfato de sodio sobre la actividad del TTE. Parte experimental: la actividad TTE se determinó espectrofotométricamente a 405 nm. El TTE estuvo activo en un rango de pH de 3,0 a 12,0 y su actividad fue óptima en un rango alcalino de 9,0 y 12,0. Resultados: Se encontró que el TTE era más activo a 60 °C y tenía la mayor estabilidad térmica a la misma temperatura. La urea de 0,1 a 4,0 mM tuvo un efecto activador dependiente de la concentración sobre el ETT; SDS (0,5 a 4,0 mM) tuvo un efecto similar sobre la enzima. La urea en concentraciones de 0,5, 1,0 y 2,0 mM aumentó la velocidad de reacción máxima (Vmax), la constante catalítica (Kcat) y la constante de Michaelis (Km) de TTE. Todas las concentraciones de SDS (0,5 a 2,0 mM) investigadas aumentaron Vmax y Kcat, mientras que el valor de Km de TTE se redujo en presencia de SDS 1,0 y 2,0 mM. La caracterización estructural de TTE fundamenta la afirmación de termoestabilidad in vitro. El análisis de acoplamiento molecular reveló que donepezilo demostró una unión óptima con TTE. Conclusión: los hallazgos de este estudio mostraron que el TTE resiste fuertemente la desnaturalización por concentraciones óptimas de urea y SDS.
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