Resumen

Las proteasas representan uno de los tres mayores grupos de enzimas industriales y representan alrededor del 60% del total de las ventas mundiales de enzimas. Según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, las proteasas se clasifican en enzimas de la clase 3, las hidrolasas, y de la subclase 3.4, las hidrolasas peptídicas o peptidasas. Las proteasas se agrupan generalmente en dos clases principales en función de su lugar de acción, es decir, exopeptidasas y endopeptidasas. Las proteasas también se han agrupado en cuatro clases en función de su acción catalítica: proteasas aspárticas, cisteínicas, metalo y serínicas. Sin embargo, últimamente se han definido tres nuevos sistemas: el sistema proteasoma basado en la treonina, el sistema glutamato-glutamina de la eqolisina y el sistema serina-glutamato-aspartato de la sedolisina. Las proteasas aspárticas (EC 3.4.23) son peptidasas que presentan diversas actividades y especificidades. Poseen dos residuos de ácido aspártico (Asp32 y Asp215) dentro de su sitio activo que son útiles para su actividad catalítica. La mayoría de las proteasas aspárticas muestran la mejor actividad enzimática a pH bajo (pH 3 a 4) y tienen puntos isoeléctricos en el intervalo de pH de 3 a 4,5. Son inhibidas por la pepstatina y por el ácido ascórbico. Son inhibidas por la pepstatina. La incapacidad de las proteasas vegetales y animales para satisfacer la actual demanda mundial de enzimas ha hecho que aumente el interés por las proteasas microbianas. Se prefieren las proteasas microbianas a las proteasas vegetales porque poseen la mayoría de las características necesarias para sus aplicaciones biotecnológicas. Las proteasas aspárticas se encuentran en mohos y levaduras, pero raramente en bacterias. Las enzimas proteasas aspárticas de origen microbiano se clasifican principalmente en dos grupos: (i) las enzimas similares a la pepsina producidas por Aspergillus, Penicillium, Rhizopus y Neurospora y (ii) las enzimas similares al cuajo producidas por Endothia y Mucor spp., como Mucor miehei, M. pusillus y Endothia parasitica. Las proteasas aspárticas de origen microbiano tienen una amplia gama de aplicaciones en las industrias alimentaria y de bebidas. Entre ellas, como enzima coagulante de la leche para la fabricación de queso, degradación del complejo proteico de turbidez en zumos de frutas y licores alcohólicos, y modificación del gluten de trigo en el pan mediante proteólisis.

• Materias:Calidad de los alimentos Seguridad alimenticia Seguridad alimentaria Análisis de los Alimentos Química de los alimentos Manipulación de alimentos
• Subjects:Food quality Food security Food Analysis Food chemistry Food handling
• Palabras claves:proteasas aspárticas, como enzimas, demanda mundial actual de enzimas, venta mundial total de enzimas, enzimas proteasas aspárticas, residuos de ácido aspártico, mejor actividad enzimática, complejo de turbidez de proteínas, proteasas, glutamato
• Keywords:aspartic proteases, like enzymes, present global enzyme demand, total global enzymes sale, aspartic protease enzymes, aspartic acid residues, best enzyme activity, protein turbidity complex, proteases, glutamate