Resumen

Aunque la MMP-28 está implicada en numerosas condiciones fisiológicas y patológicas importantes, no se conocen bien los mecanismos de acción de esta proteinasa secretada. Ahora hemos demostrado que la furina sirve como chaperona intermolecular para la secreción de MMP-28 al interactuar con el dominio del propéptido de MMP-28. Utilizando células COS-1 transfectadas con ADNc de MMP-28, los niveles de proteína de MMP-28 eran bastante bajos en los medios condicionados en comparación con los lisados celulares. La coexpresión de la MMP-28 con el ADNc de la furina dio lugar a una secreción de MMP-28 notablemente mayor. Al contrario de lo que se esperaba, no se produjo la escisión de MMP-28 en la secuencia consenso de la furina y la furina proteolítica inactiva fue igualmente eficaz para aumentar la secreción de MMP-28. La furina y la MMP-28 coimmunoprecipitaron y se coimmunolocalizaron parcialmente en el citoplasma de las células transfectadas. La cotransfección con ADNc de furina también potenció la migración celular inducida por MMP-28. En conclusión, nuestros datos proporcionan un nuevo mecanismo para la función de la MMP-28 en las células en el que la furina sirve como chaperona intermolecular.

• Materias:Células Proteínas Neuronas Ácido ribonucleico (ARN) endopeptidasas
• Subjects:Cells Proteins Neurons Ribonucleic acid (RNA) endopeptidases
• Palabras claves:secreción de mmp-28, chaperona intermolecular, cdna de furina, escisión de mmp-28, secuencia consenso de furina, mmp-28, dominio de mmp-28, nivel de mmp-28, secreción mejorada de mmp-28, numerosos e importantes fisiológicos
• Keywords:mmp-28 secretion, intermolecular chaperone, furin cdna, cleavage of mmp-28, furin consensus sequence, mmp-28, domain of mmp-28, level of mmp-28, enhanced mmp-28 secretion, numerous important physiologic