La SRP de Archaea está compuesta por una molécula de ARN SRP y dos proteínas unidas denominadas SRP19 y SRP54. Regulada por la unión e hidrólisis de trifosfatos de guanosina, la proteína SRP54 unida al ARN se asocia transitoriamente no sólo con la secuencia de señal hidrofóbica cuando emerge del túnel de salida ribosomal, sino que también interactúa con el receptor SRP asociado a la membrana (FtsY). Los análisis comparativos de los genomas de las arqueas y de las secuencias de sus componentes SRP, combinados con datos estructurales y bioquímicos, apoyan un papel prominente del ARN SRP en el ensamblaje y la función del SRP de las arqueas. El motivo 5e, que en los eucariotas se une a una proteína de 72 kilodalton, se conserva en la mayoría de los ARN SRP de las arqueas a pesar de la falta de un homólogo SRP72 de las arqueas. La función principal de la región 5e puede ser la de servir de bisagra, estratégicamente situada entre el dominio SRP pequeño y el grande, permitiendo que el SRP alargado se una simultáneamente a sitios ribosomales distantes. La SRP19, necesaria en los eucariotas para iniciar el ensamblaje de la SRP, parece desempeñar un papel subordinado en la SRP de las arqueas o puede estar desactivada. La región N-terminal A y una nueva región C-terminal R del receptor SRP de las arqueas (FtsY) son sorprendentemente diversas o están ausentes incluso entre los miembros de un subgrupo taxonómico.
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