La arquea hipertermofílica Thermococcus guaymasensis produce etanol como producto final metabólico, y se ha purificado y caracterizado una alcohol deshidrogenasa (ADH) que cataliza la reducción de acetaldehído a etanol. Sin embargo, no se ha identificado la enzima que cataliza la formación de acetaldehído. En este estudio se purificó y caracterizó una enzima que cataliza la producción de acetaldehído a partir de piruvato a partir de T. guaymasensis en condiciones estrictamente anaeróbicas. La enzima tenía actividades de piruvato descarboxilasa (PDC) y piruvato ferredoxina oxidoreductasa (POR). Era sensible al oxígeno, y las temperaturas óptimas eran 85°C y >95°C para las actividades PDC y POR, respectivamente. La enzima purificada tenía actividades de 3,8 ± 0,22 U mg-1 y 20,2 ± 1,8 U mg-1, con valores óptimos de pH de 9,5 y 8,4 para cada actividad, respectivamente. La coenzima A fue esencial para ambas actividades, aunque no sirvió como sustrato para la primera. Los parámetros cinéticos de la enzima se determinaron por separado para cada actividad. La enzima purificada era un heterotetrámero. Se determinaron las secuencias de los genes que codifican las subunidades de la PDC/POR bifuncional. Se predice que todas las ferredoxinas oxidorreductasas de β-cetoácidos hipertermófilos son bifuncionales, catalizando las actividades de descarboxilación no oxidativa y oxidativa de los correspondientes β-cetoácidos.
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