GbIspH1, IspH tipo 1 en el cloroplasto de Ginkgo biloba, es la enzima Fe/S que cataliza la deshidroxilación reductora de HMBPP a isopentenil difosfato (IPP) y dimetilil difosfato (DMAPP) en el paso final de la vía del metileritritol fosfato en el cloroplasto. En comparación con la IspH bacteriana, la IspH vegetal, incluida la GbIspH1, tiene una cadena polipeptídica adicional en el extremo N. Aquí, se investigó la función bioquímica de la región N-terminal de GbIspH1 con el GbIspH1 truncado N-terminal (GbIspH1-truncado). Tanto el GbIspH1 de tipo salvaje (GbIspH1-full) como el GbIspH1-truncado fueron catalíticamente activos y produjeron IPP y DMAPP en una proporción de 15 :1. Se obtuvieron parámetros cinéticos de KM (17,3 ± 1,9 y 14,9 ± 2,3 µM) y kcat (369 ± 10 y 347 ± 12 min-1) a pH 8,0 para GbIspH1-full y GbIspH1-truncado, respectivamente. Curiosamente, GbIspH1-completo y GbIspH1-truncado mostraron actividades significativamente diferentes en función del pH, y las actividades enzimáticas máximas se obtuvieron a pH 8,0 y 7,5, respectivamente. Sin embargo, las energías de activación catalítica (Ea) de GbIspH1-completa y GbIspH1-truncada fueron casi las mismas con 36,5 ± 1,6 y 35,0 ± 1,9 kJ/mol, respectivamente. Se sugirió que la región N-terminal de GbIspH1 está implicada en la regulación de la actividad enzimática dependiente del pH durante la fotosíntesis.
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