En los organismos vivos, el hemo se forma a partir del precursor común uroporfirinógeno III por una de las dos vías sustancialmente diferentes. A diferencia de los eucariotas y la mayoría de las bacterias, que emplean la llamada vía "clásica" de biosíntesis del hemo, las arqueas utilizan una vía alternativa. En esta vía, el hemo se forma a partir del uroporfirinógeno III a través de los intermediarios precorrina-2, sirohidroclorina, sirohema, 12,18-didecarboxisirohema y hierro-coproporfirina III. En este estudio se han caracterizado funcionalmente las proteínas de biosíntesis del hemo AhbAB, AhbC y AhbD de Methanosarcina barkeri. Utilizando un ensayo de actividad enzimática in vivo se demostró que AhbA y AhbB (Mbar_A1459 y Mbar_A1460) catalizan conjuntamente la conversión de sirohema en 12,18-didecarboxisirohema. Las dos proteínas forman un complejo heterodimérico que podría estar sujeto a la regulación de retroalimentación por el hemo, producto final de la vía. Además, se demostró que AhbC (Mbar_A1793) cataliza la formación de hierro-coproporfirina III in vivo. Por último, se produjo AhbD recombinante (Mbar_A1458) en E. coli y se purificó, lo que indica que esta proteína contiene probablemente dos grupos [4Fe-4S]. Mediante un ensayo de actividad enzimática in vitro se demostró que AhbD cataliza la conversión de hierro-coproporfirina III en hemo.
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