La proteína tumoral controlada por la traslación (TCTP) carece de secuencia de señal de localización bipartita nuclear; sin embargo, la TCTP está presente en abundancia en el núcleo. En la actualidad se desconoce cómo se transporta la TCTP al núcleo. Los análisis de secuencia mostraron que todos los TCTP descritos hasta la fecha tienen motivos putativos de modificadores pequeños similares a la ubiquitina (SUMO). Dado que la modificación SUMO juega un papel importante en el transporte nuclear de proteínas, evaluamos si los motivos SUMO son importantes para el transporte de TCTP al núcleo. Demostramos que la TCTP existe en forma sumoilada en el citoplasma y el núcleo de las células de mamífero. La mutación puntual del residuo de lisina en el motivo SUMO compromete la capacidad de TCTP para sumoilarse in vitro. Cuando las células fueron transfectadas con la TCTP mutada y marcada con FLAG, el transporte nuclear de la TCTP fue inhibido confirmando que la sumoilación es crítica para el transporte nuclear de la TCTP. Nuestros estudios anteriores demostraron que la TCTP puede funcionar como una proteína antioxidante en el núcleo. Cuando mutamos TCTP en el motivo SUMO la función antioxidante de TCTP se vio comprometida. Los resultados presentados en este estudio muestran, por tanto, que la sumoilación juega un papel importante en el transporte de TCTP al núcleo, donde funcionan como proteína antioxidante.
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