La proteína Glutaredoxina (GRXs) juega un papel vital dentro de la célula, incluyendo el control redox de la transcripción a la defensa antioxidante de la célula, la apoptosis y la regulación de la diferenciación celular. En este estudio, hemos investigado el paisaje energético y caracterizado el patrón de frustración local en diferentes formas y estados de la proteína GRX deE. coli.Se analizaron las alteraciones conformacionales, los cambios significativos en el patrón de frustración, y diferentes GRXs como GRX-II, GRX-III, GRX-II-GSH, y el complejo GRX-III-GSH. Hemos encontrado la práctica de la frustración, y la estructura era bastante similar en la misma isoforma que tienen diferentes estados de la proteína, sin embargo, una diferencia significativa se observó entre las diferentes isoformas. Además, la oxidación de GRX-I introdujo una α-hélice extra aumentando las interacciones desestabilizadoras dentro de la proteína. El estudio de los contactos frustrados en GRX oxidadas y reducidas y con glutatión unido y no unido indica su potencial aplicación en la activación y regulación del comportamiento de las GRXs.
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