Los anestésicos inhalados afectan a la interacción proteína-proteína, pero los mecanismos que subyacen a estos efectos son todavía poco conocidos. Examinamos el impacto del sevoflurano y el isoflurano en la dimerización de la albúmina sérica humana (HSA), una proteína con sitios de unión a anestésicos que están bien caracterizados. Se analizó la emisión de fluorescencia intrínseca para determinar el desplazamiento espectral y el autodesconexión, y se compararon las primeras derivadas de control (respuestas espectrales a los cambios en la concentración de HSA) con las obtenidas de muestras tratadas con sevoflurano o isoflurano. El sevoflurano incrementó el autocambio dependiente del dímero y ambos disminuyeron el cambio espectral dependiente del oligómero, sugiriendo que los anestésicos inhalados promovieron la dimerización de la HSA. Los datos de cromatografía de exclusión por tamaño y de polarización fueron consistentes con estas observaciones. Los datos apoyan el modelo propuesto de un intercambio recíproco de subdominios para formar un dímero de HSA. El intercambio abierto de subdominios, que proponemos que ocurre en los oligómeros de HSA, fue inhibido por el sevoflurano y el isoflurano.
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