La base estructural para la exploración de la interacción entre MDM2 y MDM2-DHFR juega un papel vital en el análisis de la obstrucción en el metabolismo del folato, la no síntesis de purinas y la regulación epigenética posterior. Por lo tanto, esto conduce a la supresión del comportamiento celular normal y la malignidad. Esto ha sido documentado previamente a través de ensayos de levadura de dos híbridos. Así, con una nueva perspectiva, este estudio explora la demostración a nivel molecular de la mejor selección de modelo de MDM2 satisfactorio después de realizar diversas técnicas de modelado. Se estimaron puntajes y otras características estereoquímicas para su comparación. Además, se llevó a cabo el acoplamiento proteína-proteína con MDM2 y el DHFR cristalográfico de rayos X validado experimentalmente. La revelación residual del complejo proteico simulado más adecuado reveló 18 interacciones de cadena lateral y 3 interacciones iónicas para acomodar fuertemente la proteína M
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