Resumen

El diseño de fármacos basados en péptidos ha cobrado un renovado interés con el descubrimiento de péptidos transportadores de carga o de penetración celular. Comprender el mecanismo de translocación de estos péptidos e identificar los residuos o elementos que contribuyen a su captación puede proporcionar pistas valiosas para el diseño de nuevos péptidos. Con este fin, hemos realizado simulaciones de dinámica molecular dirigida (SMD) del péptido pVEC de la proteína cadherina endotelial vascular murina y sus dos variantes. Se observó que la translocación se produce en tres etapas: adsorción a través de los residuos catiónicos, inclusión de todo el péptido en el interior de la membrana acompañada de la formación de un defecto de agua, y salida tanto del péptido como de las moléculas de agua de la bicapa. Los resultados de nuestra simulación sugieren que el orden preciso en el que se sitúan las regiones hidrofóbicas, catiónicas y polares en el péptido anfipático pVEC contribuye a su mecanismo de captación. Estos resultados ofrecen nuevas oportunidades para el diseño de nuevos péptidos antimicrobianos y de penetración celular.

• Materias:Reacciones químicas Biología molecular Química farmacéutica Química analítica Química de los alimentos
• Subjects:Chemical reactions Molecular biology Chemistry pharmaceutical Analytical chemistry Food chemistry
• Palabras claves:péptido anfipático pvec, esfuerzos de diseño de fármacos, endotelial vascular murino, diseño, péptidos, péptidos antimicrobianos, proteína cadherina, residuos catiónicos, dinámica molecular, nuevas oportunidades
• Keywords:amphipathic pvec peptide, drug design efforts, murine vascular endothelial, design, peptides, antimicrobial peptides, cadherin protein, cationic residues, molecular dynamics, new opportunities