Resumen

Las prolidasas hidrolizan dipéptidos Xaa-Pro y también pueden escindir los enlaces P-F y P-O que se encuentran en los compuestos organofosforados (OP), incluidos los agentes nerviosos somán y sarín. Ph1prol (PH0974) se ha aislado y caracterizado previamente a partir de Pyrococcus horikoshii y ha demostrado tener una mayor actividad catalítica en un rango de pH más amplio, una mayor afinidad por el metal y una mayor termoestabilidad en comparación con la prolidasa de P. furiosus, Pfprol (PF1343). Para obtener una enzima mejor para la descontaminación de agentes nerviosos OP y para investigar los factores estructurales que pueden influir en la termoestabilidad y la termoactividad de la proteína, se prepararon enzimas Ph1prol mutadas al azar. Se aislaron cuatro mutantes de Ph1prol (A195T/G306S-, Y301C/K342N-, E127G/E252D- y E36V-Ph1prol) que presentaban una mayor termoestabilidad y una mejor actividad en un rango más amplio de temperaturas frente a los dipéptidos Xaa-Pro y los agentes nerviosos OP en comparación con las prolidasas de Pyrococcus de tipo salvaje.

• Materias:Proteínas Metabolismo Ácido ribonucleico (ARN) Arqueas Biogénesis
• Subjects:Proteins Metabolism Ribonucleic acid (RNA) Archeas Biogenesis
• Palabras claves:agente nervioso op, pro dipéptidos, actividades catalíticas superiores, agente nervioso soman, pyrococcus de tipo salvaje, rango de temperatura, descontaminación de agentes nerviosos, prolidasas de tipo pyrococcus, prolidasas hidrolizan xaa, prolidasa furiosus
• Keywords:op nerve agent, pro dipeptides, higher catalytic activities, nerve agent soman, wild type pyrococcus, range of temperature, nerve agent decontamination, type pyrococcus prolidases, prolidases hydrolyze xaa, furiosus prolidase