La gelatina de pescado posee hidrofilicidad en la naturaleza, ya que contiene unos pocos aminoácidos hidrófobos y una gran parte de aminoácidos hidrófilos. La baja hidrofobicidad de la gelatina de pescado hace que la barrera al vapor de agua y la resistencia al agua de las películas de gelatina sean deficientes. Esto puede limitar su uso como material de envasado. Para superar este inconveniente, la unión molecular de dominios hidrofóbicos puede mejorar eficazmente la hidrofobicidad de la gelatina de pescado. En este estudio, se caracterizó la gelatina de piel de pescado modificada con ácido linoleico oxidado (OLA) preparada en diversas condiciones utilizando diferentes proporciones molares de OLA/contenido de grupo amino libre. Cuando el OLA se preparó a 60 y 80°C durante varios tiempos de oxidación (0-24 h), el valor de peróxido (PV) aumentó continuamente hasta 9 y 12 h cuando la reacción se realizó a 80 y 60°C, respectivamente. Posteriormente, el VP disminuyó hasta el final de la reacción (24 h). Las sustancias reactivas al ácido tiobarbitúrico (TBARS) del OLA aumentaron bruscamente hasta las 12 h, independientemente de las temperaturas de reacción. Así pues, los productos de oxidación lipídica primaria y secundaria se produjeron principalmente en las primeras 12 h. Como la gelatina se modificó con diferentes OLA en varias relaciones molares OLA/grupo amino libre, la modificada con OLA preparada a 60°C durante 24 h en una relación molar de 10 :1 presentó los mayores incrementos en hidrofobicidad superficial y contenido de carbonilo con el menor contenido de grupo amino libre, en comparación con la gelatina de control (sin modificación con OLA). Los espectros infrarrojos por transformada de Fourier (FTIR) también reconfirmaron la presencia de ácido graso unido covalentemente a la gelatina resultante. Por lo tanto, la OLA podría utilizarse para modificar la gelatina y aumentar su hidrofobicidad.
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