Resumen

En los eucariotas y las bacterias, la metilación de la lisina es relativamente rara y es catalizada por lisina metiltransferasas específicas de la secuencia que suelen tener un único objetivo proteico. Utilizando la ARN polimerasa purificada del crenarchaeum termófilo Sulfolobus solfataricus, identificamos 21 metilinas distribuidas en 9 subunidades de la enzima. Las lisinas modificadas se encontraban predominantemente en α-hélices y no mostraban ningún contexto de secuencia conservado. Un estudio limitado del proteoma de Thermoproteus tenax reveló una modificación generalizada con 52 metilisinas en 30 proteínas diferentes. Estas observaciones sugieren la presencia de una lisina metiltransferasa inusual con una especificidad relajada en las crenarchaea. Dado que se sabe que la metilación de la lisina mejora la termoestabilidad de las proteínas, esto puede ser una adaptación a un estilo de vida termófilo. Se discuten las implicaciones de esta modificación para los estudios y aplicaciones de las enzimas recombinantes de crenarchaea.

• Materias:Biología Metano Ácido desoxirribonucleico (ADN) Metabolismo Metabolismo (Bioquimica) Arqueas metanogénico
• Subjects:Biology Methane Deoxyribonucleic acid (DNA) Metabolism Metabolism (Biochemistry) Archeas methanogenic
• Palabras claves:metilación de la lisina, metiltransferasas específicas de la lisina, enzima recombinante de crenarchaeum, metiltransferasa inusual de la lisina, crenarchaeum sulfolobus termófilo, crenarchaeum sulfolobus solfataricus, contexto de secuencia conservado, proteína diferente, metilsinas, especificidad relajada
• Keywords:lysine methylation, specific lysine methyltransferases, recombinant crenarchaeal enzyme, unusual lysine methyltransferase, thermophilic crenarchaeum sulfolobus, crenarchaeum sulfolobus solfataricus, conserved sequence context, different protein, methyllysines, relaxed specificity