La RAD9 humana es una proteína clave del punto de control del ciclo celular que participa en la reparación del ADN, la activación de múltiples puntos de control de la fase del ciclo celular y la apoptosis. La expresión aberrante de RAD9 se ha relacionado con la tumorigénesis de mama, pulmón, tiroides, piel y próstata. La sobreexpresión de RAD9 interactúa con las proteínas BCL-2 y bloquea los sitios de unión de las proteínas de la familia BCL-2 para interactuar con los fármacos quimioterapéuticos y conduce a la resistencia a los medicamentos. Centrándose en esta interacción, el presente estudio fue diseñado para identificar los sitios de interacción de RAD9 para unirse a la proteína BCL-2 y también para inhibir las interacciones RAD9-BCL-2 mediante el diseño de nuevos inhibidores de moléculas pequeñas utilizando el modelado farmacóforo y para restaurar BCL-2 para interactuar con fármacos contra el cáncer. Las moléculas bioactivas de origen natural actúan como excelentes pistas para el desarrollo de nuevos fármacos. Así, en el presente estudio, utilizamos compuestos de origen natural como la camptotecina, la ascididmina y la dolastatina y también los comparamos con la molécula sintética NSC15520. Los resultados revelaron que la camptotecina puede actuar como un inhibidor eficaz entre todos los ligandos tomados y puede utilizarse como inhibidor de RAD9. Los aminoácidos ARG45 y ALA134 de la proteína RAD9 interaccionan comúnmente con los fármacos y la proteína BCL-2.
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