Resumen

Para dilucidar aspectos del mecanismo de la enzima hidrolítica ureasa, se realizaron cálculos teóricos sobre un modelo del sitio activo, utilizando la teoría del funcional de la densidad. Se determinó que el donante de oxígeno puente que se ha encontrado en las estructuras cristalinas es un ion hidróxido. La coordinación inicial de la urea en el sitio activo se produce muy probablemente a través del oxígeno de la urea al ion de níquel con el menor número de coordinación. Esta coordinación puede realizarse sin mucha ganancia de energía. Los cálculos también mostraron que la coordinación débil de uno de los átomos de nitrógeno de la urea con el segundo átomo de níquel es energéticamente factible. Además, se modeló un mecanismo propuesto que incluye un intermedio tetraédrico generado por el ataque hidrolítico al carbono de la urea por el hidróxido puente, y se encontró que el intermedio tetraédrico es energéticamente desfavorable en relación con la coordinación terminal del sustrato (urea).

• Materias:Carbono Células Ácido desoxirribonucleico (ADN) Plomo Bioinorgánica
• Subjects:Carbon Cells Deoxyribonucleic acid (DNA) Lead Bioinorganics
• Palabras claves:sitio activo, intermedio tetraédrico, número de coordinación más bajo, átomo de nitrógeno de amina, segundo átomo de níquel, coordinación de urea, mucha ganancia, estructura cristalina, mecanismo propuesto, carbono de urea
• Keywords:active site, tetrahedral intermediate, lowest coordination number, amine nitrogen atom, second nickel atom, coordination of urea, much gain, crystal structure, proposed mechanism, urea carbon