Resumen

Se utilizó cáscara de plátano tras modificación química y térmica como soporte alternativo para inmovilizar la enzima comercial naringinasa (Penicillum Decumbens); se observó un rendimiento de inmovilización superior al 70% a pH 7. Las características estructurales del soporte se determinaron mediante microscopía electrónica de barrido con análisis elemental, mostrando la presencia de poros y elementos como carbono, oxígeno, azufre y zinc, mientras que la fijación de la enzima se concluyó mediante espectroscopia infrarroja. Para la enzima libre e inmovilizada, los valores de KM y Vmax fueron 0,0006 molar y 2000 U, y 0,0003 molar y 1666 U, respectivamente. Las temperaturas de mayor actividad para la enzima libre fueron 70°C y para la inmovilizada 50°C, respectivamente, y el mejor pH fue 4,5 en ambos casos. Se observó que, tras el tercer uso, el catalizador mantenía el 50% de la actividad enzimática. Estos resultados parecen sugerir el potencial del material sintetizado para su aplicación en el desamargado de zumos de cítricos.

1. INTRODUCCIÓN

Las enzimas son biocatalizadores selectivos con campos de aplicación industrial como la alimentación [1], los textiles [2], los biosensores [3] y el tratamiento de aguas residuales [4-7]. Sin embargo, el uso de enzimas libres genera inconvenientes relacionados con la dificultad de su reutilización, los efectos de las modificaciones ambientales y la recuperación de la enzima, lo que limita su uso a gran escala. Estos problemas pueden ser resueltos utilizando un soporte donde sea posible inmovilizar la enzima [8] y aunque las técnicas de inmovilización enzimática en un soporte insoluble son costosas, representan una alternativa importante, especialmente en procesos de operación continua con posibilidades de aplicación a nivel industrial [9] ya que las enzimas inmovilizadas son más estables y tienen la ventaja de facilitar su recuperación y reutilización [10].

La inmovilización de enzimas en un soporte puede realizarse de varias formas: adsorción, unión covalente, encapsulación/entrapamiento y reticulación [11]. En la inmovilización por adsorción intervienen fuerzas de unión débiles, mientras que en los otros casos, la inmovilización implica la formación de enlaces covalentes entre la enzima y el soporte [12]. Los materiales utilizados como soporte de las enzimas deben tener una superficie elevada, una alta resistencia química y térmica, no reaccionar con el entorno microbiano, no ser solubles en el disolvente y tener un bajo coste [13]. Se han utilizado diferentes tipos de materiales para el soporte de enzimas [14]; sin embargo, el uso de materiales alternativos como soportes en la inmovilización de enzimas, considerando los principios de la química verde, constituye uno de los principales retos desde el punto de vista académico e industrial.

• Materias:Química de los alimentos Química agrícola Bioquímica vegetal
• Subjects:Food chemistry Agricultural chemistry Plant biochemistry
• Palabras claves:Enzima; Inmovilización; Naringinasa
• Keywords:Enzyme; Immobilization; Naringinase