Las enfermedades neurodegenerativas implican la pérdida progresiva de neuronas, y una característica patológica distintiva es la presencia de inclusiones anormales que contienen proteínas mal plegadas. Aunque los mecanismos moleculares precisos que desencadenan la neurodegeneración siguen sin estar claros, el estrés del retículo endoplásmico (RE), el elevado estrés oxidativo y nitrosativo, y el mal plegamiento de proteínas son características importantes en la patogénesis. La proteína disulfuro isomerasa (PDI) es el prototipo de una familia de chaperonas moleculares y foldasas reguladas durante el estrés del RE que están cada vez más implicadas en las enfermedades neurodegenerativas. La PDI cataliza la reorganización y formación de enlaces disulfuro, facilitando así el plegamiento de proteínas, y en la neurodegeneración puede actuar para mejorar la carga del mal plegamiento de proteínas. Sin embargo, una modificación postraduccional aberrante de la PDI, la S-nitrosilación, inhibe su función protectora en estas condiciones. La S-nitrosilación es una modificación mediada por redox que regula la función proteica mediante la adición covalente de grupos que contienen óxido nítrico (NO-) a residuos de cisteína. Aquí, discutimos la evidencia de la S-nitrosilación anormal de la PDI (SNO-PDI) en la neurodegeneración y cómo esto puede estar relacionado con otra modificación aberrante de la PDI, la S-glutationilación. Comprender el papel de la S-nitrosilación/ S-glutatiónilación aberrante de la PDI en la patogénesis de las enfermedades neurodegenerativas puede proporcionar información sobre nuevas intervenciones terapéuticas en el futuro.
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