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En esta revisión, se ha discutido información sobre las especificidades de sustrato y sitio, mecanismo catalítico y estados de protonación del díada de Asp catalítica de la -secretasa (BACE1) derivada de estudios computacionales. BACE1 cataliza el paso limitante en la generación del péptido beta amiloide de Alzheimer a través de la escisión proteolítica de la proteína precursora del amiloide. Debido a su funcionamiento biológico, esta enzima ha sido considerada como uno de los objetivos más importantes para encontrar la cura de la enfermedad de Alzheimer. Las simulaciones de dinámica molecular (MD) sugirieron que las diferencias estructurales en las regiones clave (inserciones A, D y F y el bucle de los 10s) de la enzima son responsables de la diferencia observada en sus actividades hacia los sustratos WT y SW. Se encontró que las modificaciones en las regiones de la solapa, el tercer filamento e inserción F estaban involucradas en la alteración de la especificidad del sitio de la forma
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