Los priones son agentes infecciosos no convencionales compuestos de proteína priónica mal plegada y agregada. Los priones replican su conformación mediante la conversión asistida por plantillas de la proteína priónica endógena PrP. La conversión asistida de proteínas solubles en agregados proteicos también es un rasgo distintivo de otras enfermedades neurodegenerativas. La enfermedad de Alzheimer o la enfermedad de Parkinson no se consideran enfermedades infecciosas, aunque la patología de los agregados parece progresar de una forma estereotipada que recuerda al comportamiento de propagación de los priones mamíferos. Aunque se han estudiado ampliamente los principios básicos de la formación de priones, aún no está claro qué es exactamente lo que lleva a las moléculas de PrP a una conformación infecciosa y autotemplante. En esta revisión, analizamos los pasos cruciales del ciclo vital de los priones que se han revelado en modelos ex vivo. Es importante destacar que la propagación persistente de priones en células mitóticamente activas argumenta que existen procesos celulares que no sólo permiten el reclutamiento de PrP celular en agregados de priones en crecimiento, sino que también permiten la multiplicación de semillas infecciosas que se transmiten a las células hijas. La comparación de los priones con otros agregados proteicos demuestra que no todas las características de los priones son igualmente compartidas por los agregados de tipo priónico. Futuros experimentos podrían revelar hasta qué punto las proteínas propensas a la agregación asociadas a otras enfermedades neurodegenerativas pueden copiar las estrategias de replicación de los priones.
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