Resumen

Se han realizado varios estudios para ampliar el uso del ricino (Ricinus communis L. castor bean.). Esta oleaginosa encuentra condiciones adecuadas para su desarrollo en Brasil, con más de 700 aplicaciones. Los principales alérgenos de esta planta son Ric c1 y Ric c3, que presentan reacción cruzada con diversos aeroalérgenos y alérgenos alimentarios como el cacahuete, la soja, el maíz y el trigo. El objetivo de este estudio era determinar el efecto de las mutaciones en los residuos de aminoácidos de Ric c3 que se sabe que afectan a la unión de IgE y a los desafíos de la alergia. Basándonos en la estructura de Ric c3, los epítopos de células B y los aminoácidos implicados en la unión a IgE, producimos una proteína mutante recombinante, mrRic c3, secretada por E. coli. Los residuos estratégicos de ácido glutámico en las regiones de unión a IgE se cambiaron por leucina. La alergenicidad de mrRic c3 se evaluó mediante la determinación de IgE, IgG1 e IgG total en ratones Balb/c inmunizados y mediante ensayos de degranulación de mastocitos aislados de ratas Wistar. La mrRic c3 presentó un porcentaje de degranulación de mastocitos cercano al observado en el control negativo, y la inmunización de ratones con mrRic c3 presentó niveles más bajos de IgE e IgG1 que el grupo tratado con la proteína sin mutaciones. La mrRic c3 mutante presentaba una estructura alterada y una capacidad reducida para estimular respuestas proinflamatorias y unirse a IgE, pero conservaba su capacidad para inducir anticuerpos bloqueantes. Así pues, la producción de un alérgeno mutante hipoalergénico (mrRic c3) puede ser esencial para desarrollar nuevas estrategias de TIA.

• Materias:Acetamida
• Subjects:Acetamida
• Palabras claves:Albúmina 2S; Alérgeno de ricino; Ricinus communis; Hipoalergénico recombinante; AIT
• Keywords:2S albumin; Castor allergen; Ricinus communis; Recombinant hypoallergenic; AIT