Resumen

La relación entre la estructura, dinámica y función de las biomoléculas es un interés fundamental de la biofísica. La dinámica de las proteínas varía drásticamente en escalas temporales y espaciales. La función de una proteína en particular determina la importancia de un tipo distintivo de dinámica. Aquí, investigamos la influencia del agua de hidratación en la dinámica de una proteína llamada fibroína de seda. El interés particular es investigar la dinámica de la proteína utilizando la descomposición térmica de los radicales libres inducida por la irradiación ultravioleta. La completa descomposición de los radicales libres ocurre en una región de temperatura muy amplia (120K-340K). Tres regiones distintas con puntos de transición de 135K, 205K y 279K son evidentes en las curvas de descomposición térmica de las muestras de fibroína hidratadas. La primera transición (135K) que conduce a un aumento del 26% de los espines totales se observó solo en las curvas de descomposición de la fibroína sumergida en un 40% y un 50% de glicerol. La segunda transición (205K) fue invariable para todas las muestras, tanto las de fibroína hidratadas como secas. La tercera transición de 279K, común para todas las muestras de fibroína hidratadas, se desplazó aproximadamente 84K a una temperatura más alta de 363K en la fibroína seca. Las transiciones térmicas a 205K y 279K están débil y fuertemente, respectivamente, acopladas a las moléculas de agua. Se identificó la naturaleza de los radicales libres que participaron en estas transiciones. Se discute la importancia de los hallazgos para la dinámica de las proteínas.

• Materias:Fluorescencia Nanopartículas Espectroscopia infrarroja Fármaco Espectroscopia raman
• Subjects:Fluorescence Nanoparticles Infrared spectroscopy Drug Raman spectroscopy
• Palabras claves:Relación; Estructura; Dinámica; Función; Proteína; Hidratación;
• Keywords:Relationship; Structure; Dynamics; Function; Protein; Hydration;