Se purificó hasta la homogeneidad una exo-PG obtenida de Penicillium viridicatum en fermentación sumergida. El peso molecular aparente de la enzima fue de 92 kDa, el pH y la temperatura óptimos para la actividad fueron pH 5 y 50-55∘C. La exo-PG mostró un perfil de exo-poligalacturonasa, liberando ácido galacturónico por hidrólisis de pectina con un alto grado de esterificación (D.E.). Los iones Ca2 aumentaron la estabilidad de la enzima y su actividad en un 30%. La Km fue de 1,30 en ausencia de Ca2 y de 1,16 mg mL-1 en presencia de este ion. En relación con la Vmax la presencia de este ion aumentó de 1,76 a 2,07 μmol min-1mg-1.
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