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El cianuro es una de las sustancias más tóxicas presentes en una amplia variedad de materiales alimenticios que son consumidos por los animales. La rodanasa, una enzima ubicua, puede catalizar la desintoxicación del cianuro mediante una reacción de sulfuración. En este estudio, la rodanasa fue parcialmente purificada y caracterizada a partir del homogenato de tejido hepático de la trucha arcoíris. La enzima fue activa en un amplio rango de pH, desde 5 hasta 12. La actividad óptima se encontró a un pH alto (pH 10.5), y la temperatura óptima fue C. La enzima era lábil al calor, perdiendo > 50% de la actividad relativa después de solo 5 minutos de incubación a C. Los valores de KM para KCN y NaSO como sustratos fueron 36.81mM y 19.84mM, respectivamente. Estudios sobre la enzima con varios cationes mostraron que la actividad de la enzima no fue afectada por Sn, pero H
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