Los reguladores transcripcionales bacterianos MocR se caracterizan por un dominio N-terminal, de 60 residuos de longitud media, que posee la arquitectura de hélice alada-giro-hélice (wHTH) responsable del reconocimiento y la unión al ADN, unido a un gran dominio C-terminal (350 residuos de media) que es homólogo a las enzimas dependientes de piridoxal 5′-fosfato (PLP) de tipo I, como la aspartato aminotransferasa (AAT). Estos reguladores están implicados en la expresión de genes que participan en varias vías metabólicas directa o indirectamente relacionadas con la química del PLP, muchas de las cuales aún no están caracterizadas. Aquí se presenta un análisis bioinformático que estudia las características de un grupo distinto de reguladores MocR que se predice que están funcionalmente vinculados a una familia de genes homólogos que codifican proteínas integrales de membrana de función desconocida. Este grupo se encuentra principalmente en los filos Actinobacteria y Gammaproteobacteria. Un análisis de las alineaciones de secuencias múltiples de sus dominios wHTH y AAT sugirió la presencia de posiciones determinantes de la especificidad (SDP). El mapeo de las SDPs en un modelo de homología del dominio AAT sugirió posibles roles estructurales/funcionales en el reconocimiento de efectores. Asimismo, las SDP en el dominio wHTH sugirieron la base de la especificidad del reconocimiento del sitio de unión al factor de transcripción. Los resultados presentados representan un marco para el diseño racional de experimentos y para el análisis bioinformático de otros subgrupos de MocR.
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