Resumen

Expresamos una β-galactosidasa putativa, Asac_1390, procedente de la crenarquia hipertermofílica Acidilobus saccharovorans en Escherichia coli y purificamos la enzima recombinante. Asac_1390 está compuesta por 490 residuos de aminoácidos y mostró una alta similitud de secuencia con las glicósido hidrolasas de la familia 1 de varias Crenarchaeota termófilas. La actividad máxima se observó a pH 6,0 y 93°C. La vida media de la enzima a 90°C era de unas 7 horas. Asac_1390 mostró una alta tolerancia a la glucosa y presenta actividad hidrolítica hacia la celobiosa y varios arilglucósidos. La actividad hidrolítica con sustratos de p-nitrofenilo (pNP) siguió el orden pNP-β-D-galactopiranósido (328 U mg-1), pNP-β-D-glucopiranósido (246 U mg-1), pNP-β-D-xilopiranósido (72 U mg-1) y pNP-β-D-manopiranósido (28 U mg-1). Así, la enzima era en realidad una β-glicosidasa multifuncional. Por lo tanto, la utilización de Asac_1390 puede contribuir a facilitar la degradación eficiente de la biomasa lignocelulósica y ayudar a mejorar los procesos de bioconversión.

• Materias:Células Enzimas Minería Minas y minería metanogénico Ecología
• Subjects:Cells Enzymes Mining Mines and mining methanogenic Ecology
• Palabras claves:mg-1, pnp, actividades hidrolíticas, varios crenarchaeota termófilos, varios arilglucósidos, utilización de asac_1390, residuos de aminoácidos, alta similitud de secuencia, crenarchaeon acidilobus hipertermófilo, enzima recombinante
• Keywords:mg−1, pnp, hydrolytic activities, various thermophilic crenarchaeota, various aryl glucoside, utilization of asac_1390, amino acid residues, high sequence similarity, hyperthermophilic crenarchaeon acidilobus, recombinant enzyme