Enzimología e ingeniería de proteínas
Microbiología, bioingeniería y biotecnología
- Video:Mejores prácticas de QM/MM: Modelado de mecanismos catalíticos en enzimas activas de carbohidratos con métodos QM/MM
- Fuente:BioExcel CoE
Identification, structure-activity relationship and in silico molecular docking analyses of five novel angiotensin I-converting enzyme (ACE)-inhibitory peptides from stone fish (Actinopyga lecanora) hydrolysates
Identificación, relación estructura-actividad y análisis de acoplamiento molecular in silico de cinco nuevos péptidos inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina I (ECA) a partir de hidrolizados de Actinopyga lecanora
El pepino de mar es un pez con varias propiedades benéficas para la salud por ser una fuente potencial de hidrolizados bioactivos con un alto contenido de aminoácidos aromáticos, aminoácidos de cadena ramificada y aminoácidos hidrofóbicos para la producción de péptidos inhibidores de la enzima convertidora de la angiotensina (ECA). Este estudio tiene como propósito obtener hidrolizados con un alto efecto inhibidor de ECA a partir de proteína de pepino de mar en las condiciones óptimas de hidrólisis utilizando bromelina. Los hidrolizadosfueron fraccionados en función de la hidrofobicidad y las propiedades isoeléctricas de los péptidos constituyentes. Los efectos inhibidores de la ECA de los péptidos se verificaron mediante un estudio de acoplamiento molecular. Los resultados del presente estudio indican el potencial de los hidrolizados de proteína de pescado de piedra como materia prima adecuada para la producción industrial de péptidos inhibidores de la ECA que podrían usarse en el tratamiento eficaz de la hipertensión.
Este artículo fue realizado por Shehu Muhammad Auwal (Universiti Putra Malaysia, Selangor, Malaysia; Bayero University, Kano, Nigeria), Najib Zainal Abidin (Universiti Putra Malaysia, Selangor, Malaysia), Mohammad ZareiI (Universiti Teknologi MARA, Selangor, Malaysia), Chin Ping Tan, Nazamid Saari (Universiti Putra Malaysia, Selangor, Malaysia) para PLoS ONE (Vol. 14, núm. 5, 2019), una revista sobre ciencias naturales, investigaciones en medicina, ingeniería, ciencias sociales y humanidades. Esta es una publicación de PLoS (San Francisco, California, US). Correo de contacto: [email protected].
ProtDataTherm: A database for thermostability analysis and engineering of proteins
ProtDataTherm: una base de datos para análisis de termoestabilidad e ingeniería de proteínas
El diseño de proteínas termoestables es una herramienta poderosa que permite mejorar la resistencia de las proteínas frente a altas temperaturas, ampliando el campo de aplicación. Para el diseño eficiente de estas proteínas es necesario disponer de diferentes fuentes de datos clasificados por termoestabilidad, incluidas secuencias y estructuras 3D para diferentes familias de proteínas. Sin embargo, no hay ninguna fuente de datos disponible que proporcione dichos datos fácilmente. Este trabajo propone una base de datos integral que contiene secuencias de proteínas que pertenecen a diferentes microorganismos y se agrupan en función de la identificación de Pfam. El usuario puede encontrar el ID Pfam de una proteína de interés y encontrar sus homólogos, categorizados como psicrófila, mesófila y termófila. Además de las secuencias, también se proporcionan los ID de PDB si hay una estructura 3D disponible para el ID de Pfam de interés.
Este artículo fue realizado por Hassan Pezeshgi Modarres (University of Calgary, Calgary, Alberta, Canada; University of California Berkeley, Berkeley, CA, United States of America; Institute for Research in Fundamental Sciences (IPM), Tehran, Iran), Mohammad R. Mofrad (University of California Berkeley, Berkeley, CA, United States of America; Lawrence Berkeley National Lab, Berkeley, CA, United States of America), Amir Sanati-Nezhad (University of Calgary, Calgary, Alberta, Canada) para PLoS ONE (Vol. 13, núm. 1, 2019), una revista sobre ciencias naturales, investigaciones en medicina, ingeniería, ciencias sociales y humanidades. Esta es una publicación de PLoS (San Francisco, California, US). Correo de contacto: [email protected].
