Influence of 1-butanol, 1,2-butanediol and 1,2,3,4-butanetetrol on the adsorption of β-lactoglobulin in the air-water interface

Influencia del 1-butanol, 1,2-butanediol y 1,2,3,4-butanetetrol en la adsorción de β-lactoglobulina en la interfaz aire-agua

En este trabajo se presenta un estudio sistemático del efecto del 1-butanol, el 1,2-butanediol y el control del 1,2,3,4-butano (eritritol) en la tensión superficial de la solución acuosa de β-lactoglobulina a pH 6,5 y 298,15K. Los datos experimentales se utilizaron para calcular la presión superficial y se ajustaron a diferentes modelos de adsorción de proteínas en la interfaz líquido-aire para explicar el comportamiento de la solución acuosa de β-lactoglobulina. Los resultados muestran que los alcoholes producen un efecto significativo en el comportamiento de adsorción de la proteína en la interfase que está relacionada con el número de grupos hidroxilo.

INTRODUCCIÓN

La estabilidad de las proteínas es consecuencia de un delicado equilibrio entre las interacciones intermoleculares de la proteína con las moléculas de disolvente, que son dominantes a alta dilución, y las interacciones intramoleculares entre los grupos funcionales de la proteína. Aunque la mayoría de los investigadores están de acuerdo en que el efecto hidrofóbico desempeña un papel fundamental en la estabilización de las proteínas, no existe una explicación definitiva sobre si un tipo determinado de interacción determina la conformación nativa de una proteína y en qué medida (1-3).

Se han presentado varias propuestas para explicar el efecto de los cosolventes en la estabilidad de las proteínas. Entre ellas, algunos autores proponen que el efecto estabilizador de osmolitos como los polioles y los azúcares es consecuencia del aumento de la tensión superficial del disolvente (1-3), basándose en resultados experimentales que sugieren que, con pocas excepciones, los aditivos que aumentan la tensión superficial del agua también estabilizan las proteínas (4). Sin embargo, otros estudios no muestran una dependencia lineal de las temperaturas de desnaturalización con el aumento de la tensión superficial del disolvente (5,6) y la correlación entre la estabilización térmica y el cambio en la tensión superficial del disolvente sigue siendo un problema no resuelto que requiere el conocimiento de las características de adsorción de las proteínas y merece una investigación sistemática utilizando macromoléculas modelo bien caracterizadas.

La β-Lactoglobulina se ha considerado una proteína globular modelo (7-13). Es una de las proteínas más investigadas y sus propiedades estructurales y dinámicas han sido ampliamente estudiadas. La β-Lactoglobulina es una de las principales proteínas del suero y tiene varias aplicaciones en la industria alimentaria y farmacéutica. En su estado nativo es una proteína globular (7-10) con un peso molecular de 18362 g mol-1, 162 residuos de aminoácidos, dos enlaces disulfuro y un punto isoeléctrico alrededor de 5,2.